توضیحات

افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها

جداسازی گلوتن و نشاسته از آرد گندم از فرایند های مهم در صنعت غذاست.

گلوتن حاصل از این فرایند در صنایع گوشت، نانوایی و فرآورده­های لبنی

کاربرد دارد. آرد گندم حدود ۱۲ درصد پروتئین دارد که به دو بخش غیر گلوتنی محلول در آب شامل آلبومین و گلوبولین و گلوتنی

نامحلول در آب تقسیم می شود. پروتئین­های گلوتنی پروتئین ذخیره ای اصلی در گندم می­باشد که با اختلاط آب و آرد و ایجاد پیوند­های کووالانسی و غیر

کووالانسی تشکیل شبکه ویسکوالاستیک گلوتن را می­دهند. امروزه از محلول رقیق نمک جهت جداسازی نشاسته و

گلوتن استفاده می شود که اثرات سوئی بر ایجاد خوردگی در تجهیزات و آلودگی فاضلاب کارخانجات دارد و استفاده از جایگزین مناسب نمک جهت

افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها

جداسازی مطلوب، مهم به نظر می­

رسد. در این مطالعه پس از تعیین خصوصیات فیزیکی مناسب جهت جداسازی و تعیین تیمار بهینه، آنزیم­های گلوکزاکسیداز،

ترانس گلوتامیناز و زایلاناز به همراه اسید آسکوربیک جهت جداسازی گلوتن و نشاسته از آرد گندم و افزایش راندمان آن مورد استفاده قرار گرفتند. پس از اندازه گیری وزنی گلوتن مرطوب،

خصوصیات رئولوژیکی گلوتن جدا شده و شاخص گلوتن بررسی شد. در ادامه گلوتن مرطوب خشک شده و درصد پروتئین ، گروه­های سولفیدریل و درصد

جذب آب آن اندازه‌گیری شده و

مورد ارزیابی قرار گرفت. در نهایت پروفیل الکتروفورز گلوتن­های جدا شده در تیمارهای مختلف بررسی شد. نتایج نشان داد استفاده از محلول اسید

آسکوربیک به عنوان محلول اکسید کننده سبب تشکیل پیوندهای دی سولفید و کاهش گروه­های تیول شده و با تجمع بهتر

گلوتن سبب افزایش شاخص گلوتن و وزن مرطوب آن گردید. اسید آسکوربیک با تشکیل ساختاری قوی سبب افزایش مقاومت به کشش و کاهش کشش پذیری گلوتن شد. در

افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها

غلظت­های متفاوت آنزیم ترانس گلوتامیناز و گلوکزاکسیداز نتایج متفاوتی در خصوصیات گلوتن مشاهده شد. آنزیم زایلاناز نیز از طریق تجزیه آرابینوگزایلان سبب افزایش جداسازی گلوتن از

نشاسته، کشش پذیری، مقادیر گروه­های تیول، شاخص گلوتن و کاهش جذب آب گلوتن مرطوب شد.

کلمات کلیدی: گلوتن، گلوکزاکسیداز، ترانس گلوتامیناز ، زایلاناز ، خصوصیات رئولوژیکی، پروفیل الکتروفورز

افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها

 ۹۰صفحه فایل ورد (Word) فونت ۱۴ منابع دارد  

پس از پرداخت آنلاین میتوانید فایل کامل افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها را دانلود کنید

افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها

فهرست مطالب

عنوان                                                                                                                                صفحه

فصل اول: مقدمه و بررسی منابع.. ۲

۱-۱- مقدمه. ۲

۱-۱-۱- گندم  ۲

۱-۱-۲-ترکیبات گندم  ۳

۱-۲-گلوتن.. ۵

۱-۲-۱- ساختمان گلوتن   ۶

۱-۲-۲- انواع پیوندهای شیمیایی مؤثر در تشکیل گلوتن و خمیر  ۷

۱-۲-۳-انواع گلوتن   ۹

۱-۳-جداسازی گلوتن مرطوب.. ۹

۱-۳-۱-روش مارتین   ۱۰

۱-۳-۲-روش خمیرابه  ۱۰

۱-۳-۳- فار – مارکو  ۱۰

۱-۳-۴-روش پیلزبری   ۱۱

۱-۳-۵-فرآیند هیدروسیلکون   ۱۱

۱-۳-۶-روش قلیایی   ۱۱

۱-۴- فاکتورهای مؤثر در جداسازی نشاسته و گلوتن.. ۱۲

۱-۴-۱-آرد  ۱۲

۱-۴-۲-آب    ۱۳

۱-۴-۳-زمان و سرعت هم زدن   ۱۴

۱-۴-۴-فاکتورهای پیش رونده واکنش     ۱۴

۱-۵- خشک کردن گلوتن مرطوب.. ۱۸

۱-۵-۱- خشک کردن از طریق اسپری نمودن   ۱۸

افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها

۱-۵-۲-خشک کردن تصعیدی   ۱۸

۱-۵-۳- خشک کردن سریع  ۱۸

۱-۶-کاربرد و مصارف گلوتن.. ۱۹

۱-۶-۱- صنایع آرد و نانوایی   ۱۹

۱-۶-۲-صنایع گوشت    ۱۹

افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها

۱-۶-۳-پیتزا و فرآوردههای مشابه پنیر  ۱۹

۱-۶-۴- فرآورده اکسترود شده غلات صبحانه ای و تنقلات    ۱۹

۱-۶-۵- پوشش دهنده  ۱۹

۱-۲-۶- فیلم و پوشش     ۱۹

۱-۷- شستشو و جدا شدن شیرابه نشاسته از گلوتن.. ۲۰

فصل دوم: مواد و روش‌ها۲۲

۲-۱- دستگاهها و مواد مورد استفاده. ۲۲

۲-۱-۱- دستگاههای مورد استفاده  ۲۲

۲-۱-۲-مواد مصرفی   ۲۲

۲-۲- آنالیز شیمیایی.. ۲۳

۲-۲-۱- اندازه گیری رطوبت آرد  ۲۳

۲-۲-۲- اندازه گیری میزان پروتئین   ۲۳

۲-۴- اندازه گیری گلوتن مرطوب حاصل از تیمارهای مختلف… ۲۵

۲-۵- اندازه گیری خصوصیات رئولوژیکی گلوتن.. ۲۵

۲-۶-شاخص گلوتن.. ۲۶

۲-۷- اندازه گیری مقدار گروههای سولفیدریل.. ۲۶

۲-۸ –الکتروفورز پروتئین.. ۲۷

فصل سوم: نتایج و بحث… ۳۲

۳-۱- نتایج آنالیز شیمیایی نمونه آرد. ۳۲

۳-۱-۱- میزان رطوبت و پروتئین.. ۳۲

۳-۱-۲-توزیع اندازه ذرات آرد  ۳۲

۳-۲ تأثیر پارامترهای فرآیند بر بازدهی گلوتن.. ۳۳

۳-۳-تأثیر تیمارهای آنزیمی و شیمیایی بر بازدهی گلوتن.. ۳۴

۳-۳-۱-آنزیم گلوکز اکسیداز  ۳۴

۳-۳-۲- آنزیم ترانس گلوتامیناز  ۳۶

۳-۳-۳- آنزیم زایلاناز  ۳۷

۳-۳-۴- اسیدآسکوربیک      ۳۸

۳-۳-۵- ترکیب آنزیم و اسیدآسکوربیک      ۳۹

۳-۴-تاثیر تیمارهای آنزیمی و شیمیایی بر خصوصیات رئولوژیکی خمیر. ۴۰

۳-۴-۱-آنزیم گلوکزاکسیداز  ۴۰

۳-۴-۲- آنزیم ترانس گلوتامیناز  ۴۱

۳-۴-۳- آنزیم زایلاناز  ۴۲

۳-۴-۴- اسید اسکوربیک      ۴۳

۳-۴-۵- ترکیب آنزیم و اسیدآسکوربیک      ۴۴

۳-۵- تأثیر تیمارهای آنزیمی بر شاخص گلوتن.. ۴۵

افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها

۳-۵-۱-آنزیم گلوکز اکسیداز  ۴۵

۳-۵-۲- ترانس گلوتامیناز  ۴۵

۳-۵-۳- آنزیم زایلاناز  ۴۶

۳-۵-۴- اسید آسکوربیک      ۵۰

۳-۵-۵- ترکیب آنزیم و اسید آسکوربیک      ۵۰

۳-۶-تاًثیر تیمارهای آنزیمی و شیمیایی بر درصد جذب آب گلوتن مرطوب جدا شده. ۵۱

۳-۶-۱-آنزیم گلوکز اکسیداز  ۵۱

۳-۶-۲-آنزیم ترانس گلوتامیناز  ۵۱

۳-۶-۳-آنزیم زایلاناز  ۵۲

۳-۶-۴-اسید آسکوربیک      ۵۳

۳-۶-۵- ترکیب آنزیم و اسید آسکوربیک      ۵۳

۳-۷-تاًثیر تیمارهای آنزیمی و شیمیایی بر گروههای سولفیدریل.. ۵۴

۳-۷-۱-آنزیم گلوکز اکسیداز  ۵۴

۳-۷-۲-آنزیم ترانس گلوتامیناز  ۵۵

۳-۷-۳-آنزیم زایلاناز  ۵۶

۳-۷-۴-اسید آسکوربیک      ۵۷

۳-۷-۵-ترکیب آنزیم و اسید آسکوربیک      ۵۷

۳-۸- بررسی الگوهای الکتروفورزی.. ۵۸

۳-۸-۱-گلوکز اکسیداز  ۵۹

۳-۸-۲-ترانس گلوتامیناز  ۶۰

۳-۸-۳-زایلاناز  ۶۰

۳-۸-۴- اسید آسکوربیک      ۶۰

۳-۸-۵-اثر ترکیب آنزیم   ۶۱

فصل چهارم: نتیجه‌گیری و پیشنهادات… ۶۴

۴-۱- نتیجه گیری.. ۶۴

۴-۲- پیشنهادات.. ۶۶

منابع. ۶۶

افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها

فهرست جداول

جدول ۳-۱۰- مقایسه میانگین تاثیر آنزیم زایلاناز بر خواص رئولوژیکی گلوتن. ۴۲عنوان                                                                                                                                        صفحه

جدول ۳-۱۱- مقایسه میانگین تاثیر اسید آسکوربیک بر خواص رئولوژیکی گلوتن. ۴۳

جدول ۳-۱۲- مقایسه میانگین تاثیر ترکیب آنزیم و اسیدآسکوربیک بر خواص رئولوژیکی گلوتن. ۴۴

جدول۳-۳-تجزیه واریانس اثر آنزیم گلوکز اکسیداز بر گلوتن مرطوب، شاخص گلوتن، مقاومت به کشش، کشش پذیری، ضریب مقاومت و گروه سولفیدریل. ۴۷

جدول۳-۴-تجزیه واریانس اثر آنزیم ترانس گلوتامیناز بر گلوتن مرطوب، شاخص گلوتن، مقاومت به کشش، کشش پذیری، ضریب مقاومت و گروه سولفیدریل. ۴۷

جدول۳-۵-تجزیه واریانس اثر آنزیم زایلاناز بر گلوتن مرطوب، شاخص گلوتن، مقاومت به کشش، کشش پذیری، ضریب مقاومت و گروه سولفیدریل. ۴۷

جدول۳-۶-تجزیه واریانس اثر اسید آسکوربیک بر گلوتن مرطوب، شاخص گلوتن، مقاومت به کشش، کشش پذیری، ضریب مقاومت و گروه سولفیدریل. ۴۸

جدول۳-۷-تجزیه واریانس اثر ترکیب اسید آسکوربیک و آنزیم بر گلوتن مرطوب، شاخص گلوتن، مقاومت به کشش، کشش پذیری، ضریب مقاومت و گروه سولفیدریل. ۴۸

جدول ۳-۱۳-مقایسه میانگین اثر آنزیم گلوکز اکسیداز بر گروههای سولفیدریل. ۵۴

جدول ۳-۱۴-مقایسه میانگین اثر آنزیم ترانس گلوتامیناز بر گروه های سولفیدریل. ۵۵

جدول ۳-۱۵-مقایسه میانگین اثر آنزیم زایلاناز بر گروه های سولفیدریل. ۵۶

جدول ۳-۱۶-مقایسه میانگین اثر اسید آسکوربیک بر گروه های سولفیدریل. ۵۷

جدول ۳-۱۷-مقایسه میانگین اثر ترکیب آنزیم و اسید آسکوربیک بر گروه های سولفیدریل. ۵۸

جدول۳-۱۸-دسته بندی و تعیین خصوصیات گلوتن. ۵۹

افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها

فهرست اشکال

عنوان                                                                                                                                     صفحه

شکل۱- ۱-اکسید شدن گلوکز و آزاد شدن هیدروژن پراکسید توسط گلوکزاکسیداز. ۱۶

شکل۱- ۲- نحوه تاثیر آنزیم ترانس گلوتامیناز. ۱۷

شکل۳-۱-الگو الکتروفورز آنزیم و اسید آسکوربیک… ….۶۲

شکل۳-۲-الگو الکتروفورز آنزیم و اسید آسکوربیک……………………………………………………………………………………….. ۶۳

فهرست نمودارها

عنوان                                                                                                                                       صفحه

نمودار ۳-۱-توزیع اندازه ذرات آرد. ۳۳

نمودار۳-۲-مقایسه میانگین اثر پارامتر های فرآیند بر بازدهی جداسازی.. ۳۴

نمودار۳-۳-مقایسه میانگین اثر آنزیم گلوکزاکسیداز بر بازدهی جداسازی گلوتن. ۳۵

نمودار۳-۴-مقایسه میانگین اثر آنزیم ترانس گلوتامیناز بر بازدهی جداسازی گلوتن. ۳۶

نمودار۳-۵-مقایسه میانگین اثر آنزیم زایلاناز بر بازدهی جداسازی گلوتن. ۳۷

نمودار۳-۶-مقایسه میانگین اثر اسید آسکوربیک بر بازدهی جداسازی گلوتن. ۳۸

افزایش راندمان جداسازی پروتئین آرد گندم از نشاسته با روش فیزیکی و با کمک آنزیم ها

نمودار۳-۷-مقایسه میانگین اثر ترکیب آنزیم و اسید آسکوربیک بر بازدهی جداسازی گلوتن. ۳۹

نمودار۳-۱۳-مقایسه میانگین اثر آنزیم گلوکزاکسیداز بر شاخص گلوتن. ۴۵

نمودار۳-۱۴-مقایسه میانگین اثر آنزیم ترانس گلوتامیناز بر شاخص گلوتن. ۴۶

نمودار۳-۱۵-مقایسه میانگین اثر آنزیم زایلاناز بر شاخص گلوتن. ۴۶

نمودار۳-۱۶-مقایسه میانگین اثر اسید آسکوربیک بر شاخص گلوتن. ۴۹

نمودار۳-۱۷-مقایسه میانگین اثر ترکیب آنزیم به همراه اسید آسکوربیک بر شاخص گلوتن. ۵۰

نمودار۳-۱۸-مقایسه میانگین اثر آنزیم گلوکزاکسیداز بر درصد جذب آب گلوتن مرطوب جدا شده۵۱

نمودار۳-۱۹-مقایسه میانگین اثر آنزیم ترانس گلوتامیناز بر درصد جذب آب گلوتن مرطوب جدا شده۵۱

نمودار۳-۲۰-مقایسه میانگین اثر آنزیم زایلاناز بر درصد جذب آب گلوتن مرطوب جدا شده۵۲

نمودار۳-۲۱-مقایسه میانگین اثر اسید آسکوربیکبر درصد جذب آب گلوتن مرطوب جدا شده۵۲

نمودار۳-۲۲-مقایسه میانگین اثر ترکیب آنزیم به همراه اسید آسکوربیک بر درصد جذب آب گلوتن مرطوب جدا شده۵۳

-۱-۲-ترکیبات گندم

۱-۱-۲-۱-کربوهیدرات

بیشترین ترکیب در گندم را نشاسته شامل می­شود که اکثراً در قسمت آندوسپرمقرار دارد.

نشاسته گندم شامل پلیمرهای گلوکز، آمیلوز و آمیلوپکتین می­باشد. آمیلوز پلیمر خطی است و از واحدهای گلوکز که توسط پیوند (۴-۱) α به هم متصل شده­اند، تشکیل شده است.

در مقابل آمیلوپکتین منشعب تر است و علاوه بر پیوند (۴-۱) α در ناحیه شاخه پیوند (۶-۱) α

نیز داراست. آمیلوز و آمیلوپکتین به ترتیب ۲۸ تا ۲۵ درصد و ۷۵ تا ۷۲ درصد نشاسته گندم را شامل می­شوند]۲و۳[.

گرانول­های نشاسته گندم به دو دسته بزرگ با میانگین قطر ۲۰ میکرومتر و کوچک با میانگین قطر ۵ میکرومتر تقسیم می­شوند. علاوه بر نشاسته، گندم شامل پلی ساکاریدهای دیگری

سلول­های آندوسپرم و پوسته قرار دارند که شامل ترکیباتی از قبیل آرابینوگزایلان[۲]و سلولز می­باشند. آرابینوگزایلان حدود ۵/۱ تا ۵/۲ درصد آرد را تشکیل می­دهد که درصد جذب آب بالایی دارند. آرابینوگزایلان به دو دسته قابل استخراج با آب (۵/۰ درصد آرد) و غیرقابل

استخراج با آب (۵/۱ درصد آرد) تقسیم می­شوند که با افزایش درصد استخراج آرد از گندم مقدار آرابینوگزایلان وپنتوزان[۳] بیشتری وارد آرد می­شود]۴[.

۱-۱-۲-۲- پروتئین

از نظر ساختمانی پروتئین­ها، پلیمرهای طبیعی هستند که در تمام موجودات زنده یافت می­شوند و از اسیدهای آمینه که با پیوندهای پپتیدی به یکدیگر

متصل شده اند، بوجود می­آیند. تمامی اسیدهای آمینه دارای گروه­های اسیدی و آمینی هستند که تفاوتشان در گروه جانبی

می­باشد. ساختمان تمامی پروتئین­ها از جهتی به یکدیگر شبیه است. نخستین عامل تفاوت بین پروتئین­ها نحوه قرار گرفتن اسیدهای آمینه یا ساختمان اول آنها می­باشد. برای مشخص

شدن تفاوت­های بیشتر باید به ساختمان های دوم و سوم پروتئین مراجعه نمود. اسکلت یک پروتئین تا حدودی قابل انعطاف است و می­تواند به صورت پیچ خورده در آید. گروه­های

سولفیدریل در اسید آمینه سیستئین[۴] از جمله گروه­های فعال می­باشند و می­توانند با دیگر

گروه­های سولفیدی موجود بر روی اسید آمینه سیستئین واکنش داده و تشکیل باند دی سولفیدی دهند. در ارتباط با ساختمان چهارم پروتئین­ها انواع پیوندها را می­توان مشاهده کرد

که برخی ضعیف و برخی قوی می­باشند. از جمله این پیوندها، پیوند یونی و پیوند هیدروژنی را

می­توان نام برد. از دیگر انواع پیوند، پیوند هیدروفوبیک را باید نام برد که با این پیوند دوزنجیره جانبی هیدروفوب بواسطه نیروی واندروالس به یکدیگر متصل می­شوند]۲،۹و۱۳[.

پروتئینغلات به چهار دسته تقسیم می شوند:

آلبومین[۵]: که در آب محلول هستند و تحت تأثیر حرارت منعقد می­شوند. سفیده تخم مرغ یک نمونه بارز آن است.

گلوبولین[۶]: در آب خالص نامحلول اما در محلول رقیق نمکی محلول می­باشد. در صورتی که غلظت نمک در محلول بسیار زیاد باشد، گلوبولین در محلول نمکی نامحلول خواهد بود.

پرولامین[۷]: در الکل اتیلیک ۷۰ درصد محلول می­باشد.

گلوتنین[۸]: این دسته در اسید و باز دقیق محلول­اند.

اکثر پروتئین­هایی که از نظر فیزیولوژیک فعال محسوب می­شوند از دسته آلبومین­ها و گلوبولین­ها به شمار می­آیند. در غلات این دو دسته از نظر تغذیه ای توازن مناسب­تری از نظر

اسیدهای آمینه دارا‌هستند. آن­ها حاوی میزان بالایی لیزین[۹]، تریپتوفان[۱۰]و متیونین[۱۱] می­باشند که در غلات نسبتاً کم مقدار هستند. پرولامین [۱۲] و گلوتلین پروتئین­های ذخیره­ای غلات هستند که در هنگام جوانه زنی مورد استفاده قرار می­گیرند.

در صورتی که مقدار پروتئین گندم کم باشد، آلبومین و گلوبولین درصد قابل توجهی از کل پروتئین را تشکیل می­دهند و اگر مقدار پروتئین گندم درصد بالایی باشد، این دو جزء درصد

کمی از کل پروتئین را به خود اختصاص خواهند داد. در واقع گندم کم پروتئین در مقایسه با

انواع با پروتئین بالا، دارای گلیادین و گلوتنین کمتری هستند. مقدار پروتئین گندم متغیر است

و تحت تأثیر عواملی هم چون عوامل ژنتیکی، عوامل محیطی از قبیل ازت موجود در خاک، خشکسالی یا سرمازدگی قرار می­گیرد.

در میان انواع آرد حاصل از غلات تنها آرد گندم است که توانایی تشکیل خمیر چسبنده و قوی که گاز را در خود نگه می دارد و تولید محصولات سبک و متخلخل می نماید را داراست.

خاصیت نانوائی آرد گندم بدلیل پروتئین آن و بصورت دقیق‌تر گلوتن[۱۳] آن می باشد. این

پروتئین­ها از دسته پروتئین­های ذخیره­ای بوده و بدلیل عدم حلالیت در آب براحتی می توان آن

را از سایر اجزا جدا نمود. گلوتن از دو گروه عمده گلیادین[۱۴] و گلوتنین (که به ترتیب از نوع

پرولامین و گلوتلین هستند) تشکیل شده است. این دو گروه را می توان براحتی با حل نمودن گلوتن در اسید رقیق و افزودن الکل اتیلیک به منظور تهیه محلول ۷۰ درصد الکل و درنهایت

خنثی سازی اسید با باز از یکدیگر جدا نمود. بعد از گذشت مدت زمان مناسب در دمای ۴ درجه سانتیگراد گلوتنین رسوب نموده و گلیادین در محلول باقی می­ماند. گلیادین دارای وزن

ملکولی بالائی بوده و عامل قوام و چسبندگی خمیر است که به هنگام مرطوب شدن شدیداً سفت و چسبناک می شود. این در حالی است که گلوتنین

از دسته پروتئین­های هتروژن است، از نظر خصوصیات فیزیکی چسبنده نبوده ولی دارای خاصیت ارتجاعی می­باشد و به

خمیر خاصیت مقاومت در مقابل کشش و انبساط را می­دهد. گلوتن حاوی ۳۵ درصد گلوتامیک اسید به فرم آمیدی یعنی گلوتامین و ۱۴ درصد پرولین می باشد] ۴،۲و۳۹[.

۱-۱-۲-۳- لیپید

لیپیدآرد گندم به دو دسته­ی لیپید آزاد و لیپید باند شده تقسیم می شود که هر دو دسته شامل ترکیبات قطبی و غیرقطبی می باشند. ترکیبات قطبی شامل گلیکولیپید و فسفولیپید

هستند و تری گلیسریدها ترکیبات اصلی لیپیدهای غیرقطبی را شامل می شود]۱۱و۳۴[.

۱-۲-گلوتن

گلوتن دسته بزرگی از پروتئین­های ذخیره­ای گندم را تشکیل می دهد که از لحاظ تولید و مصرف در جهان پس از پروتئین سویا، دومین پروتئین گیاهی مهم

به شمار می­رود.

جهت کیفیت مناسب نان باید بین ویسکوزیته و الاستیسیته گلوتن تعادل مناسب برقرار باشد.

گلوتنی که به میزان مناسب الاستیک نیست، موجب کم شدن حجم قرص نان می­شود.

از طرفی وقتی الاستیسیته زیاد باشد از انبساط سلول های گازی خمیر جلوگیری کرده و حجم

قرص پایین خواهد بود. خواص الاستیسیته خمیر به پلیمرهای گلوتنین نسبت داده شده است در صورتی که گلیادین عامل ویسکوز کردن خمیر می باشد]۳۱و ۵۱[.

بدلیل خصوصیات منحصر به فرد گلوتن در آرد گندم، از خمیر آرد گندم در تهیه محصولات غذایی به خصوص محصولات نانوایی استفاده فراوان می­شود. گلوتن گندم خاصیت تشکیل یک توده

ویسکوالاستیک را دارد که تعادلی بین قابلیت کشش پذیری[۱۵] و ارتجاع پذیری[۱۶] می­باشد.

در حین مخلوط کردن آب و آرد، گلوتن تشکیل یک شبکه ویسکوالاستیک و چسبنده را می­

دهد که توانایی نگه داری گاز تولید شده در حین تخمیر را داراست و ساختار حجیم نان بعد از پخت را باعث می­شود. بنابراین کیفیت محصول تولید شده تحت تأثیر مقدار و کیفیت پروتئین

آرد می­باشد به طوری که خمیر با خصوصیت الاستیک بالا برای تهیه نان و خمیر با خصوصیات ارتجاع پذیری بالا برای تهیه کیک و شیرینی بکار می­رود ]۴۵ و۵۱[.

۱-۲-۱- ساختمان گلوتن

محققین معتقدند که گلوتن از اجزای زیادی تشکیل شده است. بین گلوتن و جذب آب آرد رابطه مستقیمی برقرار است به صورتی که هر چه میزان گلوتن بالاتر باشد جذب آب آرد نیز

بالاتر خواهد بود. گلوتن ۲ تا ۳ برابر وزن خود آب جذب می کند و نقش مهمی در جذب آب آرد ایفا می کند]۱۰[.

محققین معتقدند که گلوتن از اجزای زیادی تشکیل شده است بصورتی که طیف وزن ملکولی آن بین ۰۰۰/۳۰ تا ۱۰ میلیون دالتون می باشد. گلوتن حاوی گلوتامین و پرولین فراوان است

و در ساختار خود ۲% سیستئین دارد که نقش مهمی در تشکیل شبکه و خصوصیات عملکردی ایفا می­کند] ۴۴و۵۸[.

۱-۲-۱-۱-گلیادین

گلیادین پروتئین تک زنجیر، دارای بار مثبت، pH حدود ۵/۶، محلول در الکل ۶۰% و حاوی مقدار زیادی اسید گلوتامیک، پرولین و آسپارژین می­باشد]۳و۵۸[.

گلیادین در واقع حلال گلوتنین است و گلوتنین در گلیادین پراکنده می­باشد. گلیادین براساس تحرک اجزاء در ژل

الکتروفورز[۱۷]و در pHاسیدی به ۴ دسته α ، β، δ و ω تقسیم می شود که α بیشترین تحرک و ω کمترین تحرک را بین اجزاء داراست. هم چنین توسط RP-HPLC گلیادین به بیش از صد جزء تقسیم بندی می شود. اجزای گلیادین براساس وزن ملکولی و آمینواسید به ۴ دسته α/

β ، δ ، ω_۱۰۲ وω_۵ تقسیم بندی می شوند که تفاوت این گروه ها در نوع آمینواسید می باشد. ωگلیادین دارای مقدار بالای گلوتامین، پرولین و فنیل آلانین است و فاقد سیستئین می­باشد.

زیر واحد‌های β/α و δ گلیادین از نظر وزنی ملکولی تقریباً یکسان هستند و مقدار گلوتامین و پرولین آن­ها خیلی کمتر از ωگلیادین می‌باشد. در قسمت انتهایی کربوکسیل ساختار β/αگلیادین شش آمینواسید سیستئین وجود دارد که می­توانند

سه پیوند دی سولفید تشکیل دهند و در قسمت انتهایی کربوکسیل δ گلیادین هشت اسید‌آمینه سیستئین وجود دارد که توانایی تشکیل چهار پیوند دی سولفید را دارند.

هم چنین با توجه به کم بودن آمینواسید تیروزین[۱۸] در ساختارگلیادین، این پروتئین به

تنهایی تأثیری در قوام خمیر ندارد و در صورت تنش، کش می آید. در برخی از زیرواحدهای گلیادین تعداد آمینواسیدهای گوگردی فرد است. علت این امر جهش نقطه ای می­باشد.

این آمینو اسیدها با یکدیگر و یا با آمینواسید سیستئین گلوتنین اتصال می یابند]۱۸و ۵۸[.

برای مشاهده مطالب بیشتر  رشته صنایع غذایی کلیک کنید